蛋白质生产过程中预热诱导的变性对大豆蛋白质结构和凝胶特性的影响

热诱导的蛋白质变性被认为是大豆凝胶形成的先决条件。在加热过程中，7S球蛋白和11S球蛋白的四级结构被破坏，埋藏在蛋白质分子中的官能团可以用于分子间的相互作用，断裂的二硫键引发硫化反应，疏水基团的暴露导致蛋白质分子之间的疏水相互作用，进一步导致了蛋白质聚集和交联。当蛋白质浓度增加到临界阈值以上时，形成凝胶网络。

本研究在大豆分离蛋白（SPI）制备过程中，采用不同温度下的短时间预热处理，研究了预热诱导变性对大豆蛋白结构和胶凝性能的影响。采用非还原SDS-PAGE对蛋白质亚基的变化进行定量表征。考察了预变性程度（PDD）对SPI的游离巯基和二级、三级结构的影响。SPI的预热诱导变性可以很好地反映在其亚基的变化上，尤其是11S球蛋白亚基含量的下降。结果表明随着PDD的增加，游离巯基的含量减少，二级结构逐渐紊乱，并伴随着三级结构的展开。聚集体含量和平均粒径随着PDD的增加而逐渐增加；11S的未解离亚基和部分7S亚基参与了聚集体的形成；SPI凝胶硬度、储能模量（G'）、损耗模量（G"）和持水能力逐渐增加；G'和G"在86.11%的PDD时达到峰值，而持水能力在22.28%的PDD处达到峰值。SPI凝胶形成所需的加热持续时间在较高的PDD下减少，并且高度预变性的蛋白质甚至在不加热的情况下形成凝胶。一定程度的预变性可以改善蛋白质凝胶的性能，但过多的预变性会产生负面影响。扫描电镜（SEM）结果证实，中等预变性蛋白质（SPI_22.28%和SPI_86.11%）比天然SPI（SPI₀）和完全变性SPI（SPI_100%）具有更致密和均匀的凝胶网络。该工作将为SPI结构与凝胶特性的进一步优化提供理论依据。

大豆蛋白预热诱导变性摘要图

原文链接：

https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2020.105846

扫码关注我们   ｜   中国花生食品