高压介质阻挡放电（DBD）大气冷等离子体对大豆分离蛋白和豌豆分离蛋白的改性：结构、流变和技术功能特性的比较研究

大豆分离蛋白（SPI）和豌豆分离蛋白（PPI）在许多饮食应用中作为动物蛋白的可行替代品。然而，SPI的溶解度弱、对pH值敏感、乳化性差和离子强度低；PPI其高浓度的盐溶性球蛋白（占总蛋白质的55-80%）导致水溶性、可发泡性、乳化能力和消化率相对较差。因此，需要有效的改性才能广泛用于许多食品配方中。已有的改性研究会使蛋白风味减弱、营养成分损失、工业可行性低以及能源投入和生产成本高。因此，必须研究替代修饰策略。冷等离子体（CP）作为一种非热、安全的加工方法在蛋白质修饰方面引起了极大的关注。电晕放电（CD）、介质阻挡放电（DBD）和气压等离子体射流（APPJ）是产生CP的三种典型技术。食品领域使用最广泛的技术是DBD-CP。CP可以通过在氮气和氧气等高活性气体存在下破坏肽键来改变蛋白质的三维结构。肽键能量发生变化，导致由氧自由基引起的蛋白质去折叠。这种现象会导致聚集、聚合和二硫键形成，从而改变蛋白质的结构和功能。

本研究评估了介质阻挡放电冷等离子体（DBD-CP）对大豆和豌豆分离蛋白（SPI和PPI）的结构、流变和技术功能特性的改变。冷等离子体（CP）处理的两个样品中羰基的增加导致游离巯基的减少。此外，处理后的蛋白溶解度也表现出显著改善，在30 kV下，SPI和PPI的蛋白质溶解度分别达到59.07%和41.4%，持续8 min。流变学分析表明，CP处理的蛋白质凝胶的储存模量（G′）大于损失模量（G′′）。此外，与PPI相比，SPI的体外蛋白质消化率在30 kV下持续6 min时表现出显著改善（4.78%）（3.23%）。包括圆二色性和傅里叶变换-拉曼在内的光谱分析表明，两个样品中α螺旋结构的部分分解和丢失，导致蛋白质聚集。因此，DBD-CP诱导活性氧介导的氧化，改变样品的二级和三级结构。这些结果将为未来的科研人员在开发创新的富含蛋白质的植物性产品时提供重要的见解。

原文链接：

https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.138914

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